Главная Случайная страница


Категории:

ДомЗдоровьеЗоологияИнформатикаИскусствоИскусствоКомпьютерыКулинарияМаркетингМатематикаМедицинаМенеджментОбразованиеПедагогикаПитомцыПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРазноеРелигияСоциологияСпортСтатистикаТранспортФизикаФилософияФинансыХимияХоббиЭкологияЭкономикаЭлектроника






АМИНОКИСЛОТЫ – СТРУКТУРНЫЕ КОМПОНЕНТЫ БЕЛКОВ

Аминокислоты (АК) – это органические соединения, в молекулах которых содержатся 2 функциональные группы: аминогруппа – NH2 и карбоксильная группа – СООН

 

 

 
 

 


АК - это производные карбоновых кислот (R─CH2─CH2─COOH), у которых атом водорода у α- углеводородного атома замещен на аминогруппу.

Пример: СН3─СООН NH2─СН2─СООН

уксусная кислота аминоуксусная кислота (глицин)

 

Общее число аминокислот, встречающихся в природе, достигает 300, но только 20 АК входит в состав белков и называются природными аминокислотами.

Стереоизомерия аминокислот

У всех α-аминокислот, кроме глицина, α-углеродный атом – асимметричный (хиральный), т.е. связан с четырьмя разными заместителями, поэтому они могут существовать в виде 2-х стереоизомеров, являющихся зеркальным отображением друг друга – энантиомеров.

 

СООН СООН

׀ ׀

Н─С─NH2 H2N─С─ Н

׀ ׀

CH3 CH3

D-аланин L-аланин

 

Если в проекционной формуле Фишера аминогруппарасположена слева от углеродного скелета - это L-форма, а если - справа – D-форма.

α-аминокислоты, входящие в состав белков высших животных, растений и человека относятся к L-ряду и называются природными. α-аминокислоты D –ряда не используются для построения белков человека, но встречаются во многих природных пептидах, продуцируемых микроорганизмами, например, в антибиотиках (грамицидин, актиномицин, полимиксин), а также в составе клеточной стенки бактерий. Против таких бактерий бессильны ферменты человека и животных.

Свойства аминокислот

Оптическая активность растворов аминокислот

Растворы аминокислот обладают оптической активностью, т.е. способностью вращать плоскость поляризованного света. Приблизительно половина АК, входящих в состав белков, являются правовращающими (обозначаются знаком (+)), например, аланин, изолейцин, глутаминовая кислота. Чуть меньше половины – левовращающие (обозначаются знаком (-)), например, фенилаланин, триптофан, лейцин.

Смесь равных количеств энантиомеров называется рацематом. Рацематы не обладают оптической активностью.

Диссоциация аминокислот

1. Нейтральная среда (рН=7,0).

В водных растворах и в кристаллическом виде аминокислоты существуют в виде биполярных ионов:

 
 

H2N-CH-COOH ↔ + H3N-CH-COO¯

׀ ׀

R R

 

2. Кислая среда (рН<7.0). В растворе преобладают ионы водорода (Н+)

 

H2N-CH-COOH + Н+ ↔ H3N+-CH-COOН

׀ ׀

R R (катион)

 

Избыток протонов водорода подавляет диссоциацию карбоксильных групп, а аминогруппы полностью протонированы, поэтому аминокислоты заряжаются в кислой среде (+), образуя катионы.

3. Щелочная среда (рН>7.0). В растворе преобладают гидроксидионы (-ОН¯).

 

H2N-CH-COOH + ОН¯ ↔ H2N-CH-COO¯ + Н2О

׀ ׀

R R (анион)

Гидроксид ионы (-ОН¯) связываются с протонами (Н+) с образованием воды (Н2О), поэтому карбоксильные группы полностью диссоциированы и имеют (-) заряд, а аминогруппы не протонированы и не имеют заряда. Следовательно, молекулы аминокислот в щелочной среде имеют в целом отрицательный заряд, образуя анионы.

Значение рН, при котором суммарный заряд аминокислоты равен 0, называется изоэлектрической точкой (ИЭТ) аминокислоты.

Классификация аминокислот

 

Структурная классификация

 

По строению боковой цепи (радикала) все аминокислоты делятся на ациклические (алифатические) и циклические. Ациклические аминокислоты имеют незамкнутую углеводородную цепь, а циклические имеют замкнутую углеводородную цепь.

Ациклические (алифатические) аминокислоты делятся на подгруппы:

I. Моноаминомонокарбоновые аминокислоты содержат одну ─NH2 и одну ─СООН группы. Эта группа АК включает:

а) аминокислоты, содержащие углеводородный радикал:

1. Глицин (гли), 2. Аланин (ала), 3. Валин (вал), 4. Лейцин (лей), 5. Изолейцин (илей)

б) аминокислоты, содержащие оксигруппу ─ОН (оксиаминокислоты):

6. Серин (сер), 7. Треонин (тре).

 

в) серосодержащие аминокислоты:

8/ Wbcntby

8. Цистеин (цис), 9. Метионин (мет)

 

II. Моноаминодикарбоновыеаминокислоты содержат одну ─NH2 и две ─СООН группы:

10. Аспарагиновая кислота (асп), 11. Глутаминовая кислота (глу)

III. Диаминомонокарбоновы аминокислоты содержат две ─NH2 и одну ─СООН группы:

12. Лизин (лиз), 13. Аргинин (арг).

IV. Диаминодикарбоновыеаминокислоты содержат две ─NH2 и две ─СООН группы: 14. Цистин (цис2).

 

V. Амиды дикарбоновых аминокислот. Производные дикарбоновых аминокислот, у которых во второй карбоксильной группе ─ОН замещен на ─NH2:

15. Аспарагин (асн), 16. Глутамин (глн).

 

Циклические аминокислотыделятся на:

I. Ароматические аминокислоты содержат в боковой цепи бензольное кольцо.

17. Фенилаланин (фен), 18. Тирозин (тир)

 

II. Гетероциклические аминокислоты кроме атомов углерода содержат в цикле атомы других элементов (азота)

19. Гистидин (гис), 20. Триптофан (три).

III. Иминокислоты (содержат не – NH2-аминогруппу, = NH –иминогруппу)

21. Пролин (про), 22 Оксипролин (опро).

Функциональная классификация

(по свойствам боковой цепи)

Кроме основных функциональных групп в α-положении (─NH2 и ─СООН) в боковых радикалах аминокислот могут содержаться дополнительные функциональные группы. В зависимости от свойств функциональных групп, содержащихся в боковом радикале, или их отсутствия, α-аминокислоты делят на 2 группы: неполярные гидрофобные – нерастворимые в воде и полярные гидрофильные – растворимые в воде.

Неполярные гидрофобные аминокислоты: аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин (содержат алкильный, т.е. углеводородный радикал), фенилаланин, триптофан, пролин (содержат циклический радикал).

Полярные гидрофильные аминокислотысодержат в боковом радикале функциональные группы, способные переходить в ионное состояние - ионогенные (─NH3+ и ─СОО-) группы, или неспособные к ионизации – полярные неионогенные (-ОН, ─SH, ─ СОNH2) в условиях организма группы.

Полярные неионные аминокислоты: серин, треонин, содержащие в боковой цепи спиртовый гидроксил, тирозин, содержащий фенольный гидроксил, цистеин, содержащий ─SH-группу (тио- или сульфгидрильная группа), а также глутамин, аспарагин, содержащие амидные (-СОNH2) группы.

Полярные ионныеотрицательно заряженные аминокислоты аспарагиновая, глутаминовая. В их боковых радикалах содержатся группы кислотного характера (─COOH-карбоксильная группа), способные в водных растворах диссоциировать с образованием катиона водорода и аниона аминокислотного остатка, поэтому в водных растворах эти аминокислоты имеют отрицательный заряд.

Полярные ионныеположительно заряженные аминокислоты лизин, аргинин, гистидин. В боковой цепи этих аминокислот содержатся способные принимать протон (протонироваться) и заряжаться положительно в водном растворе функциональные группы (аминогруппа у лизина и аргинина, имидазольное кольцо гистидина).

 

Физиологическая классификация

α-аминокислоты, которые способны синтезироваться в организме человека, называются заменимыми.К ним относятся: аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глутамин, глутаминовая кислота, пролин, оксипролин, серин, тирозин, цистеин.

α-аминокислоты, неспособные синтезироваться в организме человека, называются незаменимыми, они должны поступать извне (с пищей). К ним относятся: аргинин, валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.

 

Последнее изменение этой страницы: 2016-06-10

lectmania.ru. Все права принадлежат авторам данных материалов. В случае нарушения авторского права напишите нам сюда...